Тип: Контрольная работа |
Цена: 450 р. |
Страниц: 15 |
Формат: doc |
Год: 2012 |
Купить
Данная работа была успешно защищена, продается в таком виде, как есть. Изменения, а также индивидуальное исполнение возможны за дополнительную плату. Если качество купленной готовой работы с сайта не соответствует заявленному, мы ВЕРНЕМ ВАМ ДЕНЬГИ или ОБМЕНЯЕМ на другую готовую работу. Данная гарантия действует в течение 48 часов после покупки работы. Вы можете получить её по электронной почте (отправляется сразу после подтверждения оплаты в течение 3-х часов, в нерабочее время возможно увеличение интервала). Для получения нажмите кнопку «купить» выше.
Также работу можно получить в московском офисе, либо курьером в любом крупном городе России (стоимость услуги 600 руб.). Желаете просмотреть часть работы? Обращайтесь: ICQ 15555116, Skype dip-master, E-mail info @ dipmaster-shop.ru. Звоните: (495) 972-80-33, (495) 972-81-08, (495) 518-51-63, (495) 971-07-29, (495) 518-52-11, (495) 971-76-12, (495) 979-43-28.
Содержание
|
1. Дать определение третичной структуры белков. Указать типы связей, ее стабилизирующие. 3
2. Гемопротеины. Основные представители и их функции в организме человека. 4
3. Нарисовать формулу коферментной формы фолиевой кислоты. Привести 3 примера реакций, протекающих с участием фолиевой кислоты. 5
4. Регуляция активности ферментов посредством фосфорилирования - дефосфорилирования. Примеры. 6
5. Привести пример реакции, катализируемой ферментом класса оксидоредуктаз. 7
6. Написать реакцию катализируемую аспартатаминотрансферазой. Какой витамин и в какой форме входит в состав этого фермента? Клинико-диагностическое значение теста определения активности аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови. 8
7. Назвать этапы биосинтеза белка, указать локализацию в клетке. Объяснить роль транспортной РНК в этом процессе. 10
8. Происхождение атомов пуринового кольца. Распад пуриновых нуклеотидов на примере АМФ (написать реакции). 13
Список литературы 16
|
Введение
|
аминокислот. В молекуле белка аминокислоты соединены между собой пептидными связями. Разнообразие белков определяется последовательностью размещения остатков аминокислот в полипептидной цепи (первичная структура белка). Кроме того, существуют вторичная структура белка, характеризующая тип укладки полипептидных цепей (правая ?-спираль, ?-структура и ?-изгиб), третичная структура белка, характеризующая расположение его полипептидной цепи в пространстве, и четвертичная структура, характеризующая белки, в состав которых входит несколько полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными связями.
У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы - глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Третичная структура стабилизируется ионными, водородными связями, ковалентными дисульфидными связями (которые образуются между атомами серы, входящими в состав цистеина), а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу .
|
Список литературы
|
1. Биология. / Н.П.Соколова, И.И.Андреева и др. - М.: Высшая школа, 1987
2. Васильев В. Ю., Гуляев Н. Н. Химия. - М., 2000
3. Лемеза Н.А., Камлюк Л.В., Лисов Н.Д. Биология.- М.: Айрис-пресс, 2005.
4. Ленинджер А. Основы биохимии. Пер. с англ. - М.: Медицина, 1985
5. Маровашин М.И. Биохимия. - Ростов-на-Дону: Феникс, 2003.
|
Примечания:
|
Примечаний нет.
|
|